Что (кто) такое Трипсин - определение

протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.21.4), катализирующий гидролитическое расщепление белков, пептидов, амидов и сложных эфиров по связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы L-аргинина и L-лизина; образуется в просвете кишечника из трипсиногена и участвует в переваривании пищи.

фермент класса гидролаз (См. Гидролазы), расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента (См. Проферменты)) трипсиногена. Т. ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего Т. (молекулярная масса около 24000) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей; его изоэлектрическая точка лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности - при pH 7,8-8,0. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура Т. Относится Т. к группе так называемых сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки Серина и Гистидина. Т. легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению препаратов Т. неактивными продуктами (промышленный препарат Т. содержит до 50\% неактивных примесей). Препараты Т. высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов (См. Пищеварительные ферменты). Т. отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами - Лизином и Аргинином, что позволило широко применять Т. при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы и др. белков. Активность Т. подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ - ингибиторов Т., содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca²⁺, Mg²⁺, Ba²⁺, Sr²⁺, Mn²⁺ повышают гидролитическую активность Т. Ферменты, аналогичные Т. млекопитающих, обнаружены у представителей др. классов позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных, микроорганизмов и в некоторых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также так называемые анионные Т., напоминающие Т. по ряду свойств, но с изоэлектрической точкой в более кислой среде.

Т. обладает противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине Т. применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов и др., часто в сочетании с др. ферментами и антибиотиками.

Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

В. В. Мосолов.

Кристаллы трипсина из сока поджелудочной железы быка.